Строение белков. Вторичная структура

Вначале многие фрагменты пептидной цепи приобретают периодическую укладку того или иного типа: а-спираль или Р-структуру. Этот низший уровень пространственной организации называется вторичной структурой.
В одной и той же молекуле глобулярного белка могут встречаться разные виды вторичной структуры, а также т. н. бесструктурные участки (лишенные какой либо вторичной структуры). Соотношение между ними в разных белках различно.
Напротив, в фибриллярных белках вторичная структура, как правило, однообразна.Так, целиком представлены а-спи-ралью следующие белки: миозин, тро-помиозин, а-кератин. В этих белках несколько цепей с а-спиралью закручены в суперспираль.
Белки же только с (3-структурой фиброин шелка и р-кератин (получается из сс-кератина путем обработки последнего горячим паром).
Особый вид вторичной структуры в еще одном фибриллярном белке коллагене. Он имеет общие черты и с а-спиралью, и с Р-структурой и называется коллагеновой спиралью.
Что же представляют собой а-спираль и Р-структура?
а) a-Спираль. Здесь остов пептидной цепи закручивается в спираль — так, что радикалы аминокислот обращены кнаружи от спирали.
Эта структура удерживается водородными связями между остовами аминокислот. Более точно, в образовании одной такой связи участвуют группа —NH— одной аминокислоты и группа —СО— другой аминокислоты, которая в пептидной цепи отделена от первой тремя другими аминокислотами.
В итоге на один виток а-спирали приходится в среднем 3,6 аминокислотных остатков.
Важно подчеркнуть, что а-спираль (как в других случаях — Р-структура) образуется только потому, что является наиболее термодинамически выгодным состоянием для данного участка пептидной цепи.
б) ^-Структура. Здесь остовы пептидных цепей не скручены в спираль, а имеют зигзагообразную конфигурацию (структура складчатого листа).
Такая структура тоже удерживается водородными связями и между теми же группами (—NH— и —СО—). Но теперь (если речь идет о глобулярном белке) для сближения этих групп и образования связей пептидная цепь образует складки. Т. е. имеется двойная складчатость:
- во-первых, крупные складки в результате поворота цепи на 180",
- во-вторых, мелкие изгибы цепи в пределах одной складки.
Прилежащие друг к другу участки цепи в Р-структуре могут быть как параллельными (идти в одном направлении), так и антипараллельными.
фибриллярных белках с Р-структурой в образовании водородных связей участвуют соседние и расположенные параллельно пептидные цепи.
От чего же зависит вторичная структура того или иного белка или его фрагмента? Ответ однозначен: она определяется первичной структурой белка или рассматриваемого фрагмента.
Иными словами, боковые радикалы аминокислот, хотя непосредственно и не участвуют в стабилизирующих эту структуру связях, тем не менее определяют, каким образом пептидная цепь может свернуться для образования таких связей и может ли свернуться вообще.
Так, например, остатки пролина и гидроксипролина полностью исключают образование в своем локусе как а-спирали,, так и Р-структуры. Одноименно заряженные радикалы аминокислот, если они находятся в цепи близко друг от друга, из-за взаимного отталкивания не могут сблизиться в а-спирали. И так далее.
Отсюда и получается типичное для каждого белка распределение между разными типами вторичной структуры.